ZC4H2 Protein Antikörper

Der erste Antikörper ist der üblicherweise genannte Antikörper, der an Antigenspezifischkeiten binden kann.

Der zweite Antikörper ist der Antikörper, der an den Antikörper binden kann. Wird hauptsächlich verwendet, um das Vorhandensein von Antikörpern zu erkennen.

Der erste Antikörper ist gegen das Antigen, der zweite Antikörper gegen den ersten Antikörper. Auch Antikörper können als Antigen wirken, um den Körper zu stimulieren, Antikörper zu produzieren. Das heißt, das Eindringen von Antigenen in den Körper stimuliert den Körper zur Erzeugung einer Immunantwort, durch die B-Zellen spezielle Proteine produzieren können, die spezifisch an die entsprechende Antigengenese binden.

Ein Antiduel ist eine Gruppe, die spezifisch an andere Substanzen binden kann, und ein Antiduel kann mindestens zwei andere Gruppen binden (Substrat und Antiduel).

Erster Widerstand: Die Substrate können spezifisch kombiniert werden, was wir erkennen wollen. Kombination und Verweigerung von Gegenstand und Substrat

Mit bloßem Auge kann man nicht sehen.

II-Resistenz: Kann an I-Resistenz gebunden werden und mit erkennbaren Markern (wie Fluoreszenzgruppen, Radioaktivität, chemische Leuchtkraft oder farbige Gruppen) verwendet werden, um I-Resistenz zu erkennen. Wenn ein Dual-Resistance selbst eine erkennbare Marke trägt (z. B. Fluoreszenzgruppen, Radioaktivität, Chemikalien oder Farbgebungsgruppen), ist kein Dual-Resistance erforderlich. Aber dies ist sehr kostspielig, da ein Widerstand nur einen Untergrund erkennt. Daher ist das heutige Design in der Regel ein erkennbares Marken auf dem zweiten Widerstandsband, um den ersten Widerstand zu erkennen. Gegen die Identifizierung der Substanz. Auf diese Weise, wenn der erste Widerstand an den Untergrund gebunden ist, kann er durch den zweiten Widerstand erkannt werden.

Alle Produkte des Unternehmens sind ausschließlich für wissenschaftliche Experimente und nicht für andere wissenschaftliche Experimente!

Nicht! Name;HCA127; Hepatozelluläres Karzinom-assoziiertes Antigen 127; KIAA1166; OTTHUMP00000023432;

Forschungsbereiche; Zellbiologie Immunologie Zinkfingerprotein Epigenetik

Quellen von Antikörpern;Kaninchen

Typ des Klones;Polyklonale

Kreuzreaktionen;(vorhergesagt: Mensch, Maus, Ratte, Hühnchen, Hund, Schwein, Kuh, Pferd, Kaninchen, Zebrafisch, Schafe, )

Produktanwendung;ELISA=1:5000-10000 IHC-P=1:100-500 IHC-F=1:100-500 ICC=1:100-500 IF=1:100-500(Paraffinschnitte müssen Antigen repariert werden)

Noch nicht in anderen Anwendungen getestet.

Die optimalen Verdünnungen/Konzentrationen sollten vom Endbenutzer bestimmt werden.

theoretisches Molekulargewicht;26kDa

Positionierung der Zellen; Zellkern Zellplasma

Geschlecht Zustand;Flüssigkeit

stark Grad;1 mg/ml

Frei Epidemie ursprünglich;KLH konjugiertes synthetisches Peptid, abgeleitet von humanem ZC4H2: 151-224/224

asiatischen Typ;IgG

Reinigungsmethoden;Affinität gereinigt durch Protein A

Still. stürmen Flüssigkeit;0,01M TBS (pH7,4) mit 1 % BSA, 0,03 % Proclin300 und 50 % Glycerin.

Achtung;Dieses gelieferte Produkt ist ausschließlich für die Forschung bestimmt, nicht für den Einsatz in menschlichen, therapeutischen oder diagnostischen Anwendungen.

Dieses Gen kodiert für ein Mitglied der Zinkfingerdomänenhaltigen Proteinfamilie. Dieses Familienmitglied besitzt eine C-terminale Zinkfingerdomäne, die durch vier Cysteinreste und zwei Histidinreste gekennzeichnet ist,

Durch die Analyse der Röntgen-Kristalldiffraktionsstruktur wurde festgestellt, dass Ig aus vier Polypeptidketten besteht, die durch eine unterschiedliche Anzahl von interkettigen Dischwefelbindungen zwischen den einzelnen Ketten verbunden sind. Ig kann eine "Y"-Schriftstruktur bilden, die als Ig-Monomer bekannt ist und die Grundeinheit ist, die Antikörper bildet.

Natürliche Ig-Moleküle enthalten vier heterogene Polypeptidketten, von denen zwei mit größerem Molekulargewicht als schwere Ketten (H) und zwei mit kleinerem Molekulargewicht als leichte Ketten (L) bezeichnet werden. Zwei H-Ketten und zwei L-Ketten in demselben Ig-Molekül sind identisch gebildet. Schwerkettenmolekulargewicht von 50 KD bis 75 KD, bestehend aus 450 bis 550 Aminosäureresten. Aufgrund der unterschiedlichen Reihenfolge der Aminosäure-Zusammensetzung und der Anordnung der schweren Kettenkonstanten Zone, der Anzahl und der Position der Dischwefelbindungen und der unterschiedlichen Antigenität kann Ig in 5 Kategorien (Klasse) unterteilt werden, nämlich IgM, IgD, IgG, IgA und IgE, deren entsprechende schwere Ketten die μKette, die δ-Kette, die γ-Kette, die α-Kette und die ε-Kette sind. Das leichte Kettenmolekulargewicht beträgt etwa 25 KD und besteht aus 214 Aminosäureresten. Leichte Ketten können in zwei Arten unterteilt werden: Kappa(κ)Ketten und Lambda(λ)Ketten. Daher kann lg in zwei Typen (Typ) unterteilt werden, nämlich Typ κ und Typ λ. Normales menschliches Serum Ig: λ ist etwa 2: 1.

Durch die Vergleichsanalyse der Aminosäuresequenzen verschiedener Ig schwerer und leichter Ketten wurde festgestellt, dass die Aminosäuresequenzen am N-Ende größer variieren, die als variable Region (V) bekannt sind, die 1/4 und 1/2 der schweren und leichten Ketten ausmachen; Die relativ stabile Region der Aminosäuresequenz am Carboxyl-Ende (C-Ende), die als konstante Region (C) bezeichnet wird, macht 3/4 und 1/2 der schweren und leichten Ketten aus.

Die V-Zonen der schweren und leichten Ketten werden VH und VL genannt. VH und VL enthalten jeweils drei Regionen mit hoher Variabilität in Aminosäurekonstruktion und Anordnung, die als High Variable Zone (HVR) oder Complementary Determination Zone (CDR) bezeichnet werden, einschließlich HVR1 (CDR1), HVR2 (CDR2) und HVR3 (CDR3), in denen HVR3 (CDR3) höher variiert. Die drei hohen Variablen von VH liegen in den Aminosäuren 29 bis 31, 49 bis 58 und 95 bis 102 Bits, während die drei hohen Variablen von VL in den Aminosäuren 28 bis 35, 49 bis 56 und 91 bis 98 Bits liegen. Die drei CDRs von VH und VL bilden gemeinsam die antigenbindende Stelle von Ig und bestimmen die Spezifizität des Antikörpers. In der V-Zone ist die Reihenfolge der Aminosäure-Zusammensetzung und -Anordnung der Region außerhalb der CDR relativ konservativ, die Skelettgebiete (FR) genannt wird. VH oder VL haben jeweils vier Skelettgebiete, die mit FR1, FR2, FR3 und FR4 ausgedrückt sind.

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