Seit dem Markteintritt des ersten recombinanten Proteinmedikaments 1982 (das erste humane Insulin)¹Seit der Kommerzialisierung ist der Bereich der Biopharmazeutik Zeuge einer kontinuierlichen Zunahme der Zahl der Proteintherapie-Medikamente. Zum Beispiel werden monoklonale Antikörper (mAb), Wachstumsfaktoren und Hormone derzeit zur Behandlung von Krebs verwendet. HIV、 Biotherapeutische Medikamente für verschiedene Erkrankungen wie Multiple Sklerose².Der komplexe Produktionsprozess dieser Biotherapeutika beinhaltet eine präzise Proteinmassage, um die Wirksamkeit und Qualität der endgültigen Rezeptur zu gewährleisten.Darüber hinaus sind Proteine ein wichtiger Bestandteil verschiedener biomolekularer Untersuchungen zur Untersuchung der Enzymaktivität, der Regulierung der Genexpression, der Signalwege und des Krankheitsmechanismus. Alle Labore, die diese Tests durchführen, führen eine quantitative Proteinanalyse durch, um komplexe biomolekulare Mechanismen aufzudecken.

Abhängig von der gewünschten Genauigkeit, dem dynamischen Dosierungsbereich, der Kompatibilität mit potenziellen Schadstoffen (Waschmittel, Reduktionsmittel und Lösungsmittel) und den Unterschieden zwischen den Proteinen sind derzeit mehrere Methoden zur Proteinquantifizierung verfügbar. Diese Methoden umfassenDirekte Proteinabsorptionsmessung (A)₂₈₀Kupferbasis-Determination (BCA- und Lowry-Methode), Protein-Farbkomplex-Absorption (Bradford), Fluoreszenzbasis-Determination und komplexere Determinationenwie ELISA oder Western-Blot.

Die Wahl der Fluoreszenzmethode in dieser Studie basiert auf ihrer ausgezeichneten Empfindlichkeit, Spezifizität und besonders geeignet für den Nachweis von Proteinen mit niedriger Fülle in komplexen biologischen Proben.Verwenden Perkin Elmer FL 6500 ™ Fluoreszenzspektrometer für die Überwachung NanoOrange^®Die Fluoreszenzverstärkung wurde beobachtet, wenn das Fluoreszenz nicht-covalente Wechselwirkung mit BSA und baut eine Standardkurve.