Immunglobuline, auch Antikörper genannt, sind ein wichtiger Bestandteil der Immunantwort. In Menschen und Säugetieren wurden fünf verschiedene Antikörper gefunden: IgA, IgD, IgE, IgG und IgM. Abhängig von den Nuancen der Aminosäuresequenz können diese Antikörper in verschiedene Untertypen unterteilt werden, z. B. IgG kann in die Untertypen IgG1, IgG2, IgG3 und IgG4 unterteilt werden. Immunglobulinbindende Proteine sind eine Klasse von Liganden für die Bioaffinitäts-Chromatografie, von denen Protein A und Protein G die Hauptarten sind. Beide Proteine binden an die Fc-Segment-Spezifizität von Immunglobulin, so dass sie zur Reinigung von Immunglobulin angewendet werden können. Protein A und Protein G unterscheiden sich in Bezug auf die Art der gebundenen Antikörper und die Bindungsstärke. Nehmen wir zum Beispiel das menschliche Immunglobulin, das eine hohe Affinität für IgG1, IgG2 und IgG4 hat, keine Affinität für IgG3 und eine gewisse Affinität für die anderen vier Immunglobuline hat. Protein G hat eine hohe Affinität für alle vier IgG-Subtypen, aber keine für IgA, IgD, IgE und IgM.

Die Bio-Monolith-Chromatometrie-Säulenfüllung ist ein Polymermatrix, das in einem breiten pH-Bereich von 2 bis 11 stabil bleibt; Da die Chromatografie-Säule zur Gesamtsäule gehört und das Säulenbett kleiner ist, ermöglicht es eine schnelle Umwandlung zwischen den verschiedenen Flussphasen und bietet somit eine hohe Analysegeschwindigkeit und einen hohen Durchfluss. Auf der Grundlage der Spezifikation der Chromatografie und der Probeneigenschaften analysierte diese Studie den IgG-Gehalt in gesundheitlichen Lebensmitteln mit der Agilent Bio-Monolith Protein G-Chromatografie und bestimmte IgG aus verschiedenen Quellen, um die Anwendbarkeit der Bio-Monolith Protein G-Chromatografie zu bestätigen.